Функции белков
1. Структурная функция.
Белки входят в состав всех
клеточных
органелл:
мембранных - плазмалемма,
ядерная
оболочка,
эндоплазматическая
или
ретикулярная
сеть
(ЭР),
комплекс Гольджи, лизосомы,
пероксисомы,
вакуоль,
митохондрии, пластиды - и
немембранных - хромосомы,
рибосомы, клеточный центр
(центриоли),
реснички
и
жгутики, микрофиламенты.

2. Каталитическая функция.
Все ферменты - белки. Эта функция в 1982 году перестала
считаться уникальной. Выяснилось, что некоторые РНК тоже
обладают каталитической активностью. Их называют
РНКзимами.
3. Защитная функция (пока
уникальна).
Антитела
это
белки.
Иммуноглобулины "склеивают"
антигены
и
образуется
преципитат

4. Регуляторная функция.
На клеточном уровне: белки - репрессоры и белки активаторы транскрипции.
На организменном уровне: некоторые гормоны
белки.
Например, инсулин - гормон поджелудочной железы.
Регулирует переход глюкозы через плазмалемму. При
недостаточной секреции инсулина развивается
тяжелое
заболевание
сахарный
диабет.
Соматотропин - гормон роста. Образуется в передней
доле
гипофиза.
Там
же
образуется
и
адренокортикотропный гормон (АКТГ). Он действует
на кору надпочечников, регулируя синтез стероидных
гормонов.

5. Трансформация энергии.
Белки сечатки глаза родопсин и ретинен трансформируют
световую энергию в электрическую. Актино-миозиновые
комплексы в мышцах преобразуют энергию химических
связей в механическую.
6. Транспортная функция.
Гемоглобин
осуществляет
транспорт
О2,
СО2.
Трансферрин
транспорт
железа.
Системы пермеаз - это мембранные белки, которые
переносят полярные соединения через мембрану как по,
так и против градиента концентрации.

7. Энергетическая функция.
11 из 20 аминокислот, входящих в состав белков, в
организме человека "сгорают" с выделением энергии.
Это - заменимые аминокислоты. Они могут быть
синтезированы в клетке из продуктов расщепления
углеводов и липидов
8. Буферная функция.
Любой белок - амфотерный полиэлектролит. Белки
способствуют поддержанию определенных значений рН
в разных отсеках клетки, обеспечивая этим
компартментализацию.

9. Питательная функция.
а) Поставка незаменимых аминокислот. У человека 9 из
20 аминокислот не могут быть синтезированы в
организме. Они должны поступать извне.
Понятие "заменимые и незаменимые аминокислоты" видоспецифическое и касается только животных и
грибов.
б) Запасные белки для развития зародыша и
вскармливания младенца. Например, казеин - белок
молока, овальбумин - яичный белок, глиадин - белок
зерен пшеницы.

АМИНОКИСЛОТА

Формула верна для 19 из
20
аминокислот,
встречающихся в белках. В
состав белков, кроме этих
19 аминокислот, входит
одна иминокислота пролин.
Во всех аминокислотах
имеется
аминогруппа.
Отсюда и название - "α
аминокислоты".
В природе существуют две формы стереоизомеров: L (левовращающие) и
D (правовращающие). Помимо L - аминокислот, входящих в белки, в
организме есть и D-аминокислоты, которые в белки не включаются.
Общая формула аминокислоты показана на рисунке

ПРОТЕИНОГЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ КЛАССИФИЦИРУЮТСЯ:
- по строению боковой цепи (R-группы)
алифатические, ароматические и гетероциклические аминокислоты;
- по дополнительным группам в радикале
диаминомонокарбоновые (две NH2 -группы и одна СООН-группа),
моноаминодикарбоновые (одна
NH2 -группа и две СООН-группы),
гидроксиаминокислоты, серосодержащие, иминокислоты (NH)
- по положению изоэлектрической точки
нейтральные, основные и кислые
- по полярности R-групп, т.е. способности R-групп к взаимодействию с водой
при соответствующих внутриклеточных условиях рН (рН вблизи 7,0) ,
с неполярными или гидрофобными R-группами, полярными, но не
заряженными R-группами, отрицательно заряженными R-группами и
положительно заряженными R-группами
- по способности к синтезу в животном организме
а заменимые и незаменимые.

1. Неполярные или гидрофобные радикалы.
Алифатические - аланин, валин, лейцин, изолейцин.
Серусодержащий метионин. Ароматические - фенилаланин,
триптофан. Иминокислота пролин.
2. Полярные, но незаряженные радикалы. Глицин.
Оксиаминокислоты
серин,
треонин,
тирозин.
Содержащий
сульфгидрильную
группу
цистеин.
Содержащие амидную группу: аспарагин, глутамин.
3. Отрицательно заряженные радикалы. Аспарагиновая
кислота, глутаминовая кислота.
4. Положительно заряженные радикалы.
Лизин, аргинин, гистидин.

Пептидная связь

Полипептид

H2N- СН - СО - (NН - СН - СО) n - NН - СН - СООН
│
│
│
R
R
R
(N-конец)
(С-конец)
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА линейна, представлена
последовательностью
аминокислот,
соединенных пептидными связями

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
Вторичная структура является пространственной, она
образуется только водородными связями пепидного остова
между группами С=О и N-H разных аминокислот.
Выделяют α-спираль, β-складчатый лист и коллагеновую
спираль

Классификация по типу строения
Фибриллярные белки
Глобулярные белки
Мембранные белки

Типы расположения вторичной структуры в глобулах

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
Третичная структура белка - это пространственная
конформация полипептида, имеющего вторичную структуру,
и обусловленная взаимодействиями между радикалами.
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА ПОЛНОСТЬЮ ЗАДАЕТСЯ ПЕРВИЧНОЙ

1 из 19

Презентация на тему: Презентация Функции белков

№ слайда 1

Описание слайда:

№ слайда 2

Описание слайда:

Белки Белки (протеины, полипептиды) -высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. Белки - важная часть питания животных и человека, поскольку в их организме не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть из них поступает с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются при биосинтезе белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

№ слайда 3

Описание слайда:

№ слайда 4

Описание слайда:

Функции белков Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров - полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Цитоскелет эукариот (рис.1) Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет(рис.1), поддерживающий форму клеток. Также белки играют важную роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

№ слайда 5

Описание слайда:

Структурная функция. Структурная функция белков заключается в том, что белки участвуют в образовании практически всех органоидов клеток, во многом определяя их структуру (форму); образуют цитоскелет, придающий форму клеткам и многим органоидам и обеспечивающий механическую форму ряда тканей; входят в состав межклеточного вещества, во многом определяющего структуру тканей и форму тела животных. К структурным белкам относятся: -коллаген -актин -эластин -миозин -кератин -тубулин

№ слайда 6

Описание слайда:

Каталитическая функция. (ферментативная) Наиболее хорошо известная роль белков в организме - катализ различных химических реакций. Ферменты - группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций, ускоряя их. Пример: 2Н202 → 2Н20 + 02 В присутствии солей железа (катализатора) эта реакция идет несколько быстрее. Фермент каталаза за 1 сек. расщепляет до 100 тыс. молекул Н202. Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются-субстратами. Масса фермента гораздо больше массы субстрата. Часть фермента, которая присоединяет субстраты содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента.

№ слайда 7

Описание слайда:

Двигательная функция. Мышечное сокращение является процессом, в ходе которого происходит превращение химической энергии, запасенной в виде макроэргических пирофосфатных связей в молекулах АТФ, в механическую работу. Непосредственными участниками процесса сокращения являются два белка - актин и миозин. Особые сократительные белки (актин и миозин) участвуют во всех видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др.

№ слайда 8

Описание слайда:

Транспортная функция. Транспортная функция белков - участие белков в переносе веществ в клетки и из клеток, в их перемещениях внутри клеток, а также в их транспорте кровью и другими жидкостями по организму. Есть разные виды транспорта, которые осуществляются при помощи белков.

№ слайда 9

Описание слайда:

№ слайда 10

Описание слайда:

№ слайда 11

Описание слайда:

Энергетическая функция. Энергетическая функция – белки служат одним из источников энергии в клетке. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов: -воды, -углекислого газа, -аммиака. Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко.

№ слайда 12

Описание слайда:

№ слайда 13

Описание слайда:

Иммунная функция. (антибиотики) В тот момент, когда в организм попадают возбудители - вирусы или бактерии, в специализированных органах начинают вырабатываться специальные белки - антитела, которые связывают и обезвреживают возбудителей. Особенность иммунной системы заключается в том, что за счет антител она может бороться с почти любыми видами возбудителей. К защитным белкам иммунной системы относятся также интерфероны. Эти белки производят клетки, зараженные вирусами. Их воздействие на соседние клетки обеспечивает противовирусную устойчивость, блокируя в клетках-мишенях размножение вирусов или сборку вирусных частиц. Интерфероны обладают и иными механизмами действия, например, влияют на активность лимфоцитов и других клеток иммунной системы.

№ слайда 14

Описание слайда:

Токсины Токсины, токсичные вещества природного происхождения. Обычно к токсинам относят высокомолекулярные соединения (белки, полипептиды и др.), при попадании которых в организм происходит выработка антител. По мишени действия токсины разделяют на -Гематические яды - яды, затрагивающие кровь. -Нейротоксины - яды, поражающие нервную систему и мозг. -Миоксичные яды - яды, повреждающие мышцы. -Гемотоксины - токсины, которые повреждают кровеносные сосуды и вызывают кровотечение. -Гемолитические токсины - токсины, которые повреждают эритроциты. -Нефротоксины - токсины, которые повреждают почки. -Кардиотоксины - токсины, которые повреждают сердце. -Некротоксины - токсины, которые разрушают ткани, вызывая их омертвление (некроз). Рассмотрим яды растений: Фаллотоксины и аматоксины содержатся в различных видах: бледной поганке, мухоморе вонючем, весеннем. Поганка белая (рис.1)- смертельно ядовитый гриб, содержит яды аманитины и вирозин. Для человека смертельная доза a-аманитина 5-7 мг, фаллоидина 20-30 мг (в одном грибе в среднем содержится до 10 мг фаллоидина, 8 мг L-аманитина и 5 мг B-аманитина). При отравлении, происходит летальный исход.

Описание слайда:

Гормональная функция. Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, синтезируемые не только в железах внутренней секреции, но и во многих других клетках организма (см. далее). Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

№ слайда 17

Описание слайда:

Питательная функция. (резервная) Питательная (резервная) функция. Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма. Казеин молока Альбумин яиц

1 слайд

2 слайд

Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом. Ф.Энгельс Цель урока: Продолжить расширение и углубление знаний о важнейших органических веществах клетки на основе строения белков, сформировать знания о важнейшей роли белков в органическом мире, реализацию понятия о единстве естественнонаучных дисципли

3 слайд

Задачи урока: а) образовательные - актуализировать знания, необходимые для изучения темы; - познакомить учащихся со строением белков; - подвести их к сознательному изучению функции белков; б) развивающие - развитие общеучебных умений и навыков; - развитие умения анализировать информацию, сравнивать предложенные объекты, классифицировать по различным признакам, обобщать; работать по аналогии; - развитие познавательного интереса и творческих способностей; в) воспитывающие - воспитание сознательного отношения к здоровому образу жизни; - воспитание нравственного отношения к жизни как наивысшей ценности; - формирование навыков адаптации к условиям постоянно изменяющейся жизни с помощью приобретенных знаний, умений и навыков

4 слайд

О чём пойдёт речь? Жерар Мюльдер - голландский биохимик, который впервые в 1838 году открыл протеин. Слово "протеин" происходит от греческого слова "протейос", что означает "занимающий первое место".

5 слайд

Наша задача: выяснить химическое строение и биологическую роль белков. И в самом деле, все живое на земле содержит белки. Они составляют около 50 % сухого веса тела всех организмов. У вирусов содержание белков колеблется в пределах от 45 до 95 %. В клетке бактерий кишечной палочки - 5 тыс. молекул органических соединений, из них – 3 тыс. - белки. В организме человека более 5 мил. белков

6 слайд

7 слайд

Названия каких белков Вы помните? Где они находятся? альбумин миозин пепсин интерферон

8 слайд

9 слайд

Как устроен белок? Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. H R1 O NH2 – аминогруппа N – C – C R – радикал H H OH COOH – карбоксильная группа

10 слайд

11 слайд

В состав белков входит 20 различных аминокислот (их называют волшебными), отсюда следует огромное многообразие белков.

12 слайд

13 слайд

Лабораторная работа Работаем по инструктивным карточкам. Цветные реакции на белки: Ксантопротеиновая; Биуретовая; Цистеиновая.

14 слайд

Назовите структуры белка и виды химических связей, соответствующих этим структурам

15 слайд

Как устроен белок? Первичная - прямая цепочка из аминокислот, удерживается пептидными связями. Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию.

16 слайд

Как устроен белок? Вторичная структура - упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль. Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами Третичная структура - укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных)

17 слайд

Как устроен белок? Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям.

18 слайд

Химические свойства белков Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания и химических реагентов

19 слайд

При денатурации происходит как полное разрушение структур белка, так и частичное. Если первичная структура не разрушена, то этот процесс называется ренатурация Химические свойства белков

20 слайд

21 слайд

Функции белков Структурная Участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос, рога, шерсть (кератин), сухожилий, кожа (коллаген) и т.д. Двигательная Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных: миозин - мышцы

22 слайд

Функции белков Транспортная Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.

23 слайд

Функции белков Защитная В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки - антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений. Сигнальная В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку: родопсин - зрительный пурпур

24 слайд

Функции белков Регуляторная Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов. Энергетическая При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов - воды, углекислого газа и аммиака. Запасающая В растениях белки запасаются в виде алейроновых зёрен, в организме животных не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.

Содержание. Введение I. История открытия белков II. Строение белков. 1.Структура белков; 2.Пространственная структура; 3.Свойства белков; III.Функции белков. IV.Практическая работа. 1.Денатурация белка; 2.Доказательство функционирования белков как биокатализаторов 3.Цветные реакции на белки V. Вывод. VI. Литература.

Введение. Ф. Энгельс г.г. Белки - это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. «Жизнь – это способ существования белковых тел». Опираясь на достижения современного ему естествознания, Ф.Энгельс заложил научные философско-теоретические основы представлений о жизни и белке как о ее самом существенном носителе и определителе. Правильность теории Ф.Энгельса полностью подтверждается современной биологической химией, молекулярной биологией и биофизикой, располагающими более разносторонними экспериментальными данными, как о химическом строении белков, так и об их роли и значении в жизнедеятельности.

История открытия. Свое название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался человеком как составная часть пищи. Согласно описаниям Плиния Старшего, уже в Древнем Риме яичный белок применялся и как лечебное средство. Однако подлинная история белковых веществ начинается тогда, когда появляются первые сведения о свойствах белков как химических соединений (свертываемость при нагревании, разложение кислотами и крепкими щелочами и т. п.).

К началу XIX столетия появляются первые работы по химическому изучению белков. Уже в 1803 г. Дж. Дальтон дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ, содержащих азот. В 1810 г. Ж. Гей-Люссак проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава. Решающее значение для понимания химической природы белков имело выделение при их гидролизе аминокислот. Первой открытой аминокислотой был, видимо, аспарагин, выделенный Л. Вокленом из сока спаржи Asparagus (1806). В это же время Ж. Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога. Затем из продуктов гидролиза белка были выделены многие другие аминокислоты.

Открытие аминокислот в составе белка. АминокислотагодисточникКто впервые выделил Глицин1820желатинаА. Браконно Тирозин1848КазеинФ.Бопп Серин1865ШелкЭ. Крамер Глутаминовая кислота 1866Растительные белки Г. Риттхаузен Лизин1895КазеинЭ. Дрексель Цистин1899Вещество рога К. Мернер Триптофан1902КазеинФ. Гопкинс, Д.Кол Изолейцин1904фибринФ. Эрлих Треонин1925Белки овсаС.Шрайвер

Структура белков. Белки – это сложные органические вещества, выполняющие в клетке важные функции. Они представляют собой гигантские полимерные молекулы, мономерами которых являются аминокислоты. У каждой аминокислоты имеется карбоксильная группа (-СООН) и аминогруппа (-NH 2). Наличие в одной молекуле кислотной и основной групп обусловливает их высокую реактивность. Между соединившимися аминокислотами возникает химическая связь, называемая пептидной, а образовавшееся соединение нескольких аминокислот называют пептидом. В природе известно более 150 различных аминокислот, но в построении белков живых организмов обычно участвуют только 20. Незаменимыми для человека являются - валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, метионин, триптофан,треонин, лизин.

Вторичная представляет спираль с водородными связями. Первичная структура белка обусловлена пептидными связями. Третичная- более тугая, спираль с сульфидными связями - глобула. Белки начинают выполнять свои функции. Четвертичная - объединяет несколько глобул (гемоглобин).

Денатурация зависит: 1)от времени воздействия 2)от природы белка 3)от силы действующего фактора Воздействующие факторы: а) повышение температуры б) радиация в) щелочь и кислоты г) тяжёлые металлы д) спирт е) давление Свойства белков. Денатурация - разрушение структуры белка. Ренатурация - процесс восстановления структуры белка.

Функции белков. 1.Строительная – белки являются составной частью всех частей организма. 2.Ферментативная – белки ускоряют течение всех химических реакций, необходимых для жизни организма. 3.Двигательная – белки обеспечивают сокращение мышечных волокон, движение ресничек и жгутиков, перемещение хромосом при делении клетки, движение органов растения. 4.Транспортная – белки переносят различные вещества внутри организма. 5.Энергетическая – расщепление белка служит источником энергии для организмов. 6.Защитная – белки распознают и уничтожают опасные для организма вещества и др. 7.Сигнальная – реакция на изменение физических, химических факторов. 8.Регуляторная – белки-гормоны оказывают влияние на обмен веществ.

Практическая работа. 1. Денатурация белков спиртом. Цель: рассмотреть процесс денатурации белка. Оборудование: Раствор белка, пробирка, спирт. I.Наливаю в пробирку 1 мл раствора белка куриного яйца. II.Добавляем несколько капель этилового спирта. Вывод: при взаимодействии белка со спиртом наблюдаем выпадение нерастворимого осадка, значит происходит денатурация белка.

2. Доказательства функционирования белков как биокатализаторов. Цель: доказать каталитическое действие белков – ферментов, показать их высокую специфичность, а также наивысшую активность в физиологической среде. Оборудование: Чаша Петри, накрахмаленная ткань, раствор сахарозы, 1% раствор йода в йодиде калия, ватная палочка. Вывод: Амилаза слюны расщепляет крахмал на глюкозу, глюкоза синего окрашивания с йодом не дает, поэтому на ткани наблюдаем рисунок из белых полос.

3. Обнаружение белков в биологических объектах. Качественные реакции на белки (биуретовая). Цель: доказать присутствие в биологических объектах таких важных органических веществ, как белки. Оборудование: Пробирка, яичный белок, марля, дистиллированная вода, гидроокись натрия, сульфат меди, азотная кислота. CuSO 4 + 2NaOH = Cu(OH) 2 + Na 2 SO 4 Cu(OH) 2 + альбумин – фиолетовое окрашивание Вывод: Появление фиолетового окрашивания доказательство белка в растворе.

Белки – это обязательная составная часть всех живых клеток, они играют важную роль в живой природе, являются главным, ценным и незаменимым компонентом питания, основой структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в процессах роста и размножения, обеспечивают механизмы движений, развитие иммунных реакций, необходимы для функционирования всех органов и систем организма. Знание процесса биосинтеза белков в живой клетке имеет огромное значение для практического решения задач в области сельского хозяйства, промышленности, медицины, охраны природы. Решение их невозможно без знания законов генетики. Новейшие достижения генетики связаны с развитием генной инженерии. Генная инженерия обеспечила возможность сравнительно дешево производить в больших количествах практически любые белки Вывод.

Литература. 1.Беляев Д.К., Рувинский А.О. «Общая биология», М., «Просвещение», 1991г. 2.Березин Б.Д., Березин Д.Б. Курс современной органической химии. Учебное пособие для вузов. М., «Высшая школа», 1999.г. 3.Брем З., Мейнке И. «Биология. Справочник школьника и студента», М., «Дрофа», 1999г. 4.Заяц Р.Г., Рачковская И.В., Стамбровская В.М. «Пособие по биологии для абитуриентов», Минск, «Вышейшая школа», 1996г. 5.Зубрицкая А.В. «Молекулярная биология»10 класс, «Корифей»; Волгоград, 2006г. 6.Полянский Ю.И. «Общая биология», М., «Просвещение», 2000г. 7.Пономарева И.Н., Корнилова О.А., Чернова Н.М. «Основы общей биологии», М., «Вентана-Граф», 2005г. 8.Тейлор Д., Грин Н., Стаут У., «Биология» том 1 Издательство «Мир», Москва, 2008г. 9.Трайтак Д.И. «Биология. Справочные материалы», М., «Просвещение», 1994г. 10.Химиясправочник для абитуриентов и студентов». М., «АСT-Фолио», 2000 г. 11.Энциклопедия для детей Химия, М., «Аванта+», 2000г. 12.Энциклопедия для детей Биология, М., «Аванта+», 1998г.

Какие белки называются кислыми? Белки, в которых больше кислых аминокислот, понижающие рН. Какие белки называются нейтральными? Белки, в которых одинаковое количество карбоксильных и аминогрупп. Почему белки являются мощными буферными системами? Способны присоединять или отдавать ионы водорода, поддерживая определенный уровень рН. Что такое денатурация белка? Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Что такое ренатурация? Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Приведите примеры растворимых и нерастворимых белков: Растворимые (белки плазмы крови – фибриноген, протромбин, альбумин, глобулины), нерастворимые белки, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Приведите примеры белков, устойчивых к внешним воздействиям: Фиброин – белок паутины, кератин – белки волос, коллаген – белок сухожилий.